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Zur Komplexbildung von Proteinen mit Cu2+-Ionen im sauren Milieu

1975; Springer Science+Business Media; Volume: 159; Issue: 2 Linguagem: Alemão

10.1007/bf01135780

0044-3026

Hans Steinhart, Michael Beyer, Manfred Kirchge�ner,

Electrochemical sensors and biosensors

Zur Klärung des Einflusses von Kupfersulfat-Zulagen auf die Proteinverdaulichkeit wurden Versuche zur Komplexbildung von Proteinen Mit Cu2+-Ionen im sauren pH-Bereich (pH 2,2) durchgeführt. 300 mg isoliertes Sojaprotein bzw. Pepsin wurden mit 10 μmol (2,49 mg) CuSO4 · 5H2O versetzt und nach der Reaktion gegen niedermolekulare Komplexbildner mit steigender Affinität zu Cu2+-Ionen dialysiert. Bei den Versuchen mit Sojaprotein dialysierten Cu9+-Ionen zum größten Teil (97% des Gesamt-Cu-Gehaltes) bereits ohne Zusatz eines Komplexbildners, bei den Versuchen mit Pepsin edoch weniger (83% des Gesamt-Cu-Gehaltes). Die verbleibenden Cu2+-Ionen des Pepsins konnten erst durch die Komplexbildner Alanin und Ammonium-tetramnethylendithiocarbamat entfernt werden. Im sauren pH-Bereich bilden also Cu2+-Ionen nur mit Pepsin, nicht jedoch mit Sojaprotein Komplexe. Dieser Effekt wird auf den sehr niedrigen isoelektrischen Punkt des Pepsins zurückgeführt. Bei der Bestimmung der in den nativen Proteinen enthaltenen Eisen-, Nickel- und Zinkmengen zeigte sich, daß bei pH 2,2 Eisen und Nickel stärker an Pepsin gebunden sind als an Sojaprotein; Zink war an beiden Proteinen nur schwach gebunden.