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ZIMOGRAFÍA DE ACTIVIDAD CALPAÍNA EN FUENTES CÁRNICAS COMO CRITERIO DE CALIDAD

2015; Universidad de San Carlos de Guatemala; Volume: 25; Issue: 1 Linguagem: Espanhol

2224-5545

Dámaris Oropeza, Liliana Kurz, Jeff Wilkesman,

Meat and Animal Product Quality

La falta de terneza es un problema presente en la carne bovina de buena calidad. La terneza de la carne se da por mecanismos poco conocidos y se han propuestos factores como componentes individuales y caracteristicas de la especie, edad del animal, diferencias musculares, entre otros. Para un ablandamiento post mortem se deben romper las uniones de algunas proteinas estructurales por metodos fisicos o por accion enzimatica. Entre las principales enzimas endogenas que producen ablandamiento estan las calpainas. Las calpainas son cistein proteasas, encargadas de hidrolizar los enlaces peptidicos internos de las proteinas. Ellas pertenecen a una familia amplia de proteinas intracelulares citosolicas dependientes de calcio. El sistema calpaina (integrado por µ-calpaina, µ/m-calpaina, m-calpaina y la calpastatina, un inhibidor endogeno) es el principal responsable de la proteolisis post mortem . Con el objetivo de analizar y caracterizar bioquimicamente la actividad calpaina de fuentes carnicas de diversos animales para el consumo humano, se empleo la tecnica de zimografia para la deteccion de la actividad enzimatica en geles de poliacrilamida. Las muestras, provenientes de tres tipos de carne, fueron obtenidas de una carniceria y de un matadero (res) y de un criadero rural (pollo y cerdo) y se homogeneizaron por dos metodos distintos. Luego, se concentraron cinco veces y se cuantifico la cantidad de proteinas totales. Se determino la actividad proteolitica empleando caseina como sustrato y tirosina como patron. La actividad obtenida (en nmol·min) fue 0,78 para el homogenato de res; 0,34 para el de cerdo y 0,24 para el de pollo. Se realizo un analisis zimografico para evidenciar la actividad calpaina, donde se visualizaron bandas correspondientes a masas moleculares de ~70 kDa para res~67 y 65 kDa para pollo y ~68 kDa para cerdo, respectivamente, comprobandose la autoproteolisis de la subunidad catalitica (80 kDa) de la calpaina. El metodo empleado resulto ser eficiente para estudiar la actividad calpaina como posible bioindicador de terneza de carnes para consumo humano.