Artigo Revisado por pares

Vergleichende elektrophoretische und quantitative untersuchungen der serumglykoproteide

1956; Elsevier BV; Volume: 1; Issue: 3 Linguagem: Alemão

10.1016/0009-8981(56)90074-2

ISSN

1873-3492

Autores

W. Puls, Karl Heinz Albaum,

Tópico(s)

Protein Structure and Dynamics

Resumo

1. Es wird ein routinemäβig anwendhares modifiziertes Verfahren zur Isolierung von Mucoproteiden aus Serum und deren papicrelektrophoretische Fraktionierung bei pH 8.6) angegeben. Bei Mucoproteiden aus Carcinomseren ist die 3. Fraktion gröβer als bei denen aus gesunden Seren. 2. Die mit fuchsinschwcfligcr Säure auf proteingebundene Polysaccharide dentlich angefärbte Albuminfraktion erscheint aus nicht geklärten Gründen bei photo-elektrischer Auswertung des Filterpapierstreifens als “negative Phase” im Diagramm. 3. Bei 35 gesimden und pathologischen Sercn wurde der Gehalt an Mucoproteiden sowie an proteingelinndenen Hexosen ermittelt, deren Höbe bei Carcinom und Lungentuberkulose von dem Ausmaβ und der Intensität des Prozeβes abhangig zu sein scheint. 4. Die gleichen Seren wurden der Elektrophorese unterworfen und der relative Gehalt der Fraktionen an Eiweiβen und eiweiβgebundenen Polysacchariden bestimmt, wobei infolge des Auftretens der “negativen Phase” die Kohlenhydrate der Albumin-fraktion unberücksichtigt blieben. Diese Ergebnisse sind daher als vorlaufige zu betrachten. Allgemeingultige SchluBfolgerungen sind, daβ (a) eine Vergröβerung der α1-Globulinfraktion im allgemeinen auf eine Vermehrung der Mucoproteide zuriickzufuhren ist, (b) Verschiebungen im Kohlenhydratgehalt der α-, β- und γ-Globulinfraktion auf Verschiebungen im Gehalt an neutralen Glykoproteiden basieren, (c) die α2-Globulinfraktion, abgesehen vom Plasmozytom, die kohlenhydratrcichste Fraktion ist und daβ (d) eine Verarmung der y-Globuline an Polysacchariden in Verbindung mit stark vermehrten Mucoproteiden und proteingebundenen Hexosen allgemein ein prognostisch ungiinstiges Zeichen ist. 1. A description is given of a modified practicable routine method for the isolation of mucoproteins from serum and for their fractionation by paper electrophoresis at pH 8.6. In the case of mucoproteins from carcinoma-serum the third fraction is larger than in those from healthy serum. 2. The albumin fraction gives a definite colour reaction, revealing the presence of a protein-bound polysaccharide, when treated with Schiffs's reagent. This fraction appears, for no apparent reason, as the “negative phase” in the diagram during photoelectric valuation of filterpaper streaks. 3. In 35 healthy and pathologic sera the mucoprotein content as well as the protein-bound hexose content has been ascertained. In cases of cancer and tuberculosis of the lung the amount of these substances present seems to depend on the extent and the intensity of the processes. 4. The same sera were subjected to electrophoresis and the relative protein and protein-bound polysaccharide content of the fractions was determined; owing to the appearance of the negative phase the carbohydrates of the albumin fraction were not considered. These results must therefore be regarded as provisional. The following general conclusions may be drawn: (a) an increase of α1-globulin fraction can generally be traced to an increase in mucoproteins; (b) shifts in carbohydr atecontent of α2-, β- and γ-globulin fraction are based on shifts in the neutral glycoprotein content; (c) the da-globulin fraction, apart from plasmozytom, is the fraction richest in carbohydrate; (d) reduction of the polysaccharides in the γ-globulin together with a marked increase of mucoproteins and protein-bound hexoses is generally a prognostically unfavourable sign. 1. Les autcurs décrivent un procédéde routine modifié pour 1'isolation des mucoprotéines du sérum et pour leur fractionnement par électrophorése sur papier à pH 8.6. Chez les mucoprotéincs provcnant de sérum de carcinomcs, la troisième fraction est plus importante que chez ceux de sérum normal. 2. La fraction alhumine qui donne avec 1'acide fuchsine-sulfuriquc une réaction colorée bien distincte, apparaît, pour des raisons inconnucs, comme “phase négativé du diagramme lors de 1'évaluation photoélectrique de la handc dp papier. 3. Les tencurs en mucoprotéines ct en hexoses liés à des protéines ont été déterminecs pour 35 sérums normaux et pathologiques; il scmble que ces teneurs dépendent, dans les cas dc carcinomes et tubcrculose pulmonaire, de 1'étendue et dc 1'intensité du processus. 4. Les mêmes sérums out été soumis à 1'électrophorése et la teneur relative ene protéines et polysaccharidesliés á des protéines des diverses fractions a été déterminé; a cause de Tapparition de la “phase negativerd les hydrates de carhone de la fraction albumine n'ont pas été pris en considération, C'cst pourquoi ces résultats doivent être considcrcs comme provisoircs. Les autcurs out tiré les conclusions géenéralcs suivantcs: (a) une augmentation de la fraction de globulinc α1 est due en général à line augmentation dcs mucoprotcines; (b) des variations de la teneur en hydrates de carbone des fractions glohuline α2, β et γ sont dues à une variation de la teneur en glycoprotéines neutres; (c) à 1'exccption du plasmocytome, la fraction globulinc α2 est la plus riche en hydrates de carhone; (d) un appauvrissement de la fraction glohulinc γ en polysaccharides, lié à une forte augmentation de la tcneur en mucoprotéines et héxoses liés a des protéines, est en général un indice prognostique défavorable. Дaeтcя oбычнo пpимeняeмый мeтoд выдeʌeния мyкoпpoтeидoв из cьивopoтки и иx фpaкииoниpoвaния пpи пoмoщи эΛeктpoфopeзa. Пpи oпpeдeΛeнии мyкoпpoтcидoв в cepyмe кapцинoмы, з Фpaкция бoΛьЩe, чcм пpи здopoвoм cepyмe. aΛьбyминoвaя фpaкция. яpкo oкpaиииeннaя фyкcинoccpниcтoй киcΛoтoй нa пoΛиcaxapиды, пpи фoтoэΛeктpoмcтpиpoвaнии фиΛьтpoвaΛьньиx нoΛocoк нaxoдитcя нa диaгpaммe — пo ииeoбтыяcнимьим нpичинaм в видe. oтицaтeΛьнoй фaзьи. ИccΛeдoвaΛocь 35 cывopoтoк, кaк здopoвьx тaк и нaтoΛoгичecкиx, и coдepжaниe мyкoпpoтeидoи^ и cвязaннoй нpoтcинoм гeкcoзы. ycтaнoвΛeнo, чтo иx зииaчeния в cΛyчae кapцинoм и тyбepкyΛcзa Λeгкиx, нoвидимoмy, зaвиcят oт cтeнcни paзвития и интcнcивнocти пpoцecca. lтoдoбньиe cьивopoтки пoдвcpгaΛиcь эΛeктpoфopeзy и oпpeдeΛяΛocь oтнocитcΛьнoe coдcpжaниc бeΛкoв и cвязaнныx бeΛкaми пoΛиcaxapидoв вo фpaкцияx. oднaкo вcΛeдcтвии пoявΛeния, oтpицaтeΛьнoй фaзы нe быΛo вoзмoжнocти yчeтa кapбoгидpaтoв в aΛьбyминoвoй фaзc. ДeΛayтcя cΛeдyyии^иe ocнoвныe вывoды a. yвeΛичeниe фpaкции α1. —гΛoбyΛинa в ocнoвнoм oбтъяcняeтcя paзмнoжeниcм мyкoпpoтeидoв. б. oткΛoнeния в coдepжaнии кapбoгидpaтoв в α2. β и γ — гΛoбyΛинoвыx фpaкцияx ocнoвaны нa измeнeнияx в coдepжaнии иcйтpaΛьньиx гΛикoнpoтcидoв. в.α2-- гΛoбyΛинoвaя фpaкция, ecΛи нe yчитывaть пΛaзмoцитoм, имeeт caмoe выcoкoe coдep-жaниe кapбoгидpaтoв. г. oбeднeниe γ- гΛoбyΛинa пoΛиcaxapидaми вcвязи co знaчитeΛьным paзмнoжeниeм мyкo-пpoтeидoв и cвязaннoй пpoтeинoм гeкcoзы в oбщeм явΛяeтcя нeбΛaгoпpиятным фaктopoм дΛя пpoгнoзa.

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