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Enzyme activities in tissues and elimination half‐lives of homologous muscle and liver enzymes in the racing pigeon (Columba Livia domestica)

1988; Taylor & Francis; Volume: 17; Issue: 4 Linguagem: Inglês

10.1080/03079458808436507

1465-3338

J. T. Lumeij, J.J. de Bruijne, A. Koos Slob, Josien C. van Wolfswinkel, J. Rothuizen,

Liver Disease and Transplantation

Summary Tissue enzyme profiles of heart, liver, pectoral muscle, quadriceps muscle, duodenum, kidney and brain from racing pigeons were established. The enzymes were alanine aminotransferase (ALAT), aspartate aminotransferase (ASAT), glutamate dehydrogenase (GLDH), lactate dehydrogenase (LDH), gamma glutamyltransferase (y‐GT), alkaline phosphatase (AP), and creatine kinase (CK). Elimination half‐lives (tyß) of certain enzymes were also determined. The mean values (± SD) were: ASAT, 7.66 ± 1.55 (liver) and 6.51 ± 0.83 (muscle); ALAT, 15.69 + 1.70 (liver) and 11.99 ± 1.32 (muscle); LDH, 0.71 + 0.10 (liver) and 0.48 ± 0.07 (muscle); GLDH, 0.68 ± 0.17 (liver), CK 3.07 ± 0.59 hours (muscle). GLDH is the most liver‐specific enzyme in the pigeon, but increased activities in the plasma are likely only in the acute stage of severe liver cell damage, since this enzyme is localised within the mitochondria and has a short half life. LDH and ASAT seem to be the most sensitive indicators of liver cell damage, though contributions come from muscle damage. Muscle cell damage can be differentiated from liver cell damage by measuring plasma CK activity, since CK is both a specific and a sensitive indicator of muscle cell damage. In a clinical setting the combined use of LDH, ASAT and CK permits differentiation between liver and muscle cell damage in racing pigeons. Resume Activité enzymatique tissulaire et demi‐vies d'élimination des enzymes homologues du muscle et du foie chez le pigeon voyageur (Columba livia domestica) Les profils enzymatiques tissulaires de différents organes ont été établis, coeur, foie, muscles pectoraux, quadriceps, duodenum, rein et cerveau de pigeons voyageurs. Les enzymes étudiés ont été l'alanine aminotransferase (ALAT), l'aspartate amino‐transferase (ASAT), la glutamate dehydrogenase (GLDH), la lactate dehydrogenase (LDH), la gamma glutamyltransferase (Gamma‐GT), l'alkaline phosphatase (AP) et la creatine kinase (CK). Les demi‐vies d'élimination de certains enzymes ont également été déterminées et les valeurs moyennes ont été les suivantes (± SD): ASAT, 7.66 ± 1.55 (foie) et 6.51 ± 0.83 (muscle); ALAT, 15.69 ± 1.70 (foie) et 11.99 ± 1.32 (muscle); LDH, 0.71 ± 0.10 (foie) et 0.48 ± 0.07 (muscle); GLDH, 0.68 ± 0.17 (foie), CK 3.07 ± 0.59 (muscle). GLDH est l'enzyme la plus spécifique du foie chez le pigeon mais son activité augmente dans le plasma dans les cas aigüs d'atteinte sévère de la cellule hépatique, cet enzyme étant localisée dans les mitochondries et ayant une demie‐vie courte. LDH et ASAT semblent être les indicateurs les plus sensibles des dommages de la cellule hépatique mais sont aussi concernées par celles des cellules du muscle. Les atteintes des cellules musculaires peuvent être différenciées de celles des cellules du foie en mesurant l'activité plasmatique CK, qui est un indicateur sensible et spécifique des lésions de la cellule musculaire. En clinique, l'usage combiné de LDH, ASAT et CK permet une différenciation entre les atteintes des cellules hépatiques et musculaires chez le pigeon voyageur. Zusammenfassung Enzymaktivitäten in Geweben und die Eliminationshalbwertzeiten von homologen Muskel‐ und Leberenzymen der Brieftaube (Columba livia domestica) Die Gewebeenzymprofile von Herz, Leber, Brustmuskel, Quadricepsmuskulatur, Duodenum, Niere und Gehirn von Brieftauben wurden aufgestellt. Die Enzyme waren Alaninaminotransferase (ALAT), Aspartataminotransferase (ASAT), Gluta‐matdehydrogenase (GLDH), Laktatdehydrogenase (LDH), Gammaglutamyltrans‐ferase (GT), Alkalische Phosphatase (AP) und Creatininkinase (CK). Die Eliminationshalbwertzeiten (t1/2ß) bestimmter Enzyme wurden ebenfalls ermittelt. Die mittleren errechneten Werte (± SD) waren: ASAT, 7.66 ± 1.55 (Leber) und 6.51 ± 0.83 (Muskel); ALAT, 15.69 ± 1.70 (Leber) und 11.99 ± 1.32 (Muskel); LDH, 0.71 ± 0.10 (Leber) und 0.48 ± 0.07 (Muskel); GLDH, 0.68 ± 0.17 (Leber); CK, 3.07 ± 0.59 Std (Muskel). GLDH ist das leberspezifischte Enzym der Taube, aber erhöhte Aktivitäten treten im Plasma vermutlich nur im akuten Stadium eines schweren Leberzellschadens auf, weil dieses Enzym innerhalb der Mitochondrien lokalisiert ist und eine kurze Halbwertzeit besitzt. LDH und ASAT scheinen die empfindlichsten Indikatoren eines Leberzellschadens zu sein. Doch können sie ebenfalls von Muskelschäden stammen‐ Muskelzellschäden können von Leberzellschäden durch Messung der CK Aktivität unterschieden werden, da CK sowohl ein spezifischer als auch ein empfindlicher Indikator für Muskelschaden ist. Beim klinischen Vorgehen erlaubt die kombinierte Kontrolle von LDH, ASAT und CK eine Differenzierung zwischen Leber‐ und Muskelzellschäden der Brieftauben. Resumen Actividad enzimática tisular y vida media de eliminación de las enzimas homologas del músculo y del hígado en la paloma de carreras (Columba livia domestica) Se determinaron los perfiles enzimáticos del corazón, hígado, músculo pectoral, músculo cuadríceps, duodeno, riñon y cerebro, procedentes de palomas de carreras. Las enzimas estudiadas fueron alanin aminotransferasa (ALAT), aspartato amino‐transferasa (ASAT), glutámico deshidrogenasa (GLDH), láctico deshidrogenasa (LDH), gamma glutamiltransferasa (y‐GT), fosfatasa alcalina (AP) y creatinin kinasa (CK). Se determinó también la vida media de eliminación (t1/2ß) de ciertas enzimas. Los valores promedio (± SD) fueron: ASAT, 7.66 ± 1.55 (hígado) y 6.51 ± 0.83 (músculo); ALAT, 15.69 ± 1.70 (hígado) y 11.99 ± 1.32 (músculo); LDH, 0.71 ± 0.10 (hígado) y 0.48 ± 0.07 (músculo); GLDH, 0.68 ± 0.17 (hígado); CK, 3.07 ±0.59 horas (músculo). La GLDH es la enzima hepática más específica en las palomas, aunque sus niveles plasmáticos sólos se hayan aumentados en las fases agudas de una lesión celular hepática intensa, debido a que esta enzima está localizada en las mitocondrias y tiene una vida media corta. Las enzimas LDH y ASAT parecen ser los indicadores más sensibles del daño celular hepático aunque su aumento puede ser debido a una alteración muscular. La lesión muscular se puede diferenciar del daño hepático midiendo la actividad plasmática de la CK ya que ésta es un indicador específico de la lesión muscular. En términos clínicos, el uso combinado de LDH, ASAT y CK permite diferenciar entre el daño celular hepático y muscular en las palomas de carreras.