Portal de Periódicos da CAPES

Über die thermische Desaggregierung von Gelatine (Röntgenographisches Bild ihres Abbaues)

1930; Wiley; Volume: 63; Issue: 6 Linguagem: Alemão

10.1002/cber.19300630647

0365-9488

O. Gerngroß, O. Graf Triangi, P. Koeppe,

Protein Structure and Dynamics

Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft (A and B Series)Volume 63, Issue 6 p. 1603-1614 Article Über die thermische Desaggregierung von Gelatine (Röntgenographisches Bild ihres Abbaues) O. Gerngross, O. Gerngross Techn.-chem. Institut d. Techn. Hochschule BerlinSearch for more papers by this authorO. Graf Triangi, O. Graf Triangi Techn.-chem. Institut d. Techn. Hochschule BerlinSearch for more papers by this authorP. Koeppe, P. Koeppe Techn.-chem. Institut d. Techn. Hochschule BerlinSearch for more papers by this author O. Gerngross, O. Gerngross Techn.-chem. Institut d. Techn. Hochschule BerlinSearch for more papers by this authorO. Graf Triangi, O. Graf Triangi Techn.-chem. Institut d. Techn. Hochschule BerlinSearch for more papers by this authorP. Koeppe, P. Koeppe Techn.-chem. Institut d. Techn. Hochschule BerlinSearch for more papers by this author First published: 11. Juni 1930 https://doi.org/10.1002/cber.19300630647Citations: 13AboutPDF ToolsRequest permissionExport citationAdd to favoritesTrack citation ShareShare Give accessShare full text accessShare full-text accessPlease review our Terms and Conditions of Use and check box below to share full-text version of article.I have read and accept the Wiley Online Library Terms and Conditions of UseShareable LinkUse the link below to share a full-text version of this article with your friends and colleagues. Learn more.Copy URL Share a linkShare onEmailFacebookTwitterLinkedInRedditWechat References 1 Vereinzelt wurde allerdings schon damals die Anschauung vorgetragen, daß in den nativen Proteinen eine Zusammenfassung “, Aggregation” von Großbausteinen (Poly-peptid-Ketten) durch lockere Bindungen zu größeren Gebilden vorliegen könne: O. Cohnheim, Chemie d. Eiweißkörper, Braunschweig 1911, S. 771, und insbesondere E. Stiasny, Collegium 1920, 255; Sciences 57, 483 [1923], der diesen Gedanken speziell für das Kollagen diskutierte. 2 O. Gerngroß u. H. A. Brecht, Mitt. Materialprüf.-Amt, 1922, 253; Collegium 1922, 262. 3 O. Gerngroß, Kolloid-Ztschr. 33, 254 [1923]. 4 H. Staudinger, Naturwiss, 17, 141 [1929]; H. Staudinger u. W. Heuer, Ber. dtsch. Chem. Ges. 63, 222 [1930]. 5 K. H. Meyer, Ztschr. angew. Chem. 41, 943 [1928]. 6 C. Oppenheimer, “Die Fermente und ihre Wirkungen”, 5. Aufl., II. Bd., S. 812 [1925]. 7 E. Waldschmidt-Leitz u. E. Simons, Ztschr. physiol. Chem. 156, 114 [1926]; derselbe u. G. Künstner, Ztschr. physiol. Chem. 171, 70 [1927]; S. P. L. Sörensen u. L. Katschioni, Ztschr. physiol. Chem. 174, 251 [1928]; vergl. auch M. Frankel, Biochem. Ztschr. 207, 53 [1929]. 8 I. H. Northrop, Journ. gen. Physiol. 12, 529 [1929]; vergl. auch ähnliche Überlegungen bei Balata: H. Staudinger u. E. O. Leupold, Ber. dtsch. Chem. Ges. 63, 731 [1930]. 9 O. Gerngroß u. H. A. Brecht, l. c. 10 O. Gerngroß u. St. Bach, Biochem. Ztschr. 143, 542 [1923]; O. Gerngroß, Kolloid-Ztschr. 40, 283 [1926]. 11 R. Willstätter u. E. Waldschmidt-Leitz, Ber. dtsch. Chem. Ges. 54, 2988 [1921]. 12 C. R. Smith, Journ. Amer. chem. Soc. 41, 135 [1919]; vergl. auch Trunkel, Biochem. Ztschr. 26, 493 [1910]. 13 M. Frankel, Ztschr. physiol. Chem. 167, 26 [1927]. 14 W. Biltz, Ztschr. physikal. Chem. 91, 719 [1916]; R. Wintgen u. H. Löwenthal, Kolloid-Ztschr. 34, 292 [1924]; J. Eggert u. J. Eggert u. J. Reitstötter, Ztschr. physikal. Chem. 123, 363 [1926]; C. R. Smith, Journ. Amer. chem. soc. 43, 1350 [1921]. 15 Wo. Ostwald, Kolloid-Ztschr. 49, 66 [1929]. 16 M. Kunitz, Journ. gen. Physiol. 10, 815 [1927]. 17 C. Paal, Ber. dtsch. Chem. Ges. 25, 1202 [1892]. 18 vergl. z. B. R. Wintgen u. H. Vogel, Kolloid-Ztschr. 30, 47 [1922]. Neuere Arbeiten lassen auf ein Äquivalentgewicht von rund 1000 schließen; vergl. z. B. Hitch-cock, Journ. gen. Physiol. 12, 495 [1929]. 19 O. Gerngroß, Ztschr. angew. Chem. 38, 88 [1925]; J. Eggert u. J. Reitstötter, l. c. 20 J. Loeb, Journ. gen. Physiol. 1, 483, 559 [1918/19]; Journ. gen. Physiol. 3, 691 [1920/21]. 21 Eine ganz kurze, ablehende Notiz über die Anwendung der Siedepunkts-Methode für die Molekulargewichts-Bestimmung von Gelatine findet sich bei F. Krafft u. H. Wiglow, Ber. dtsch. Chem. Ges. 28, 2582 [1895], in einer wohl kaum in diesem Zusammenhang beachteten Arbeit:“Über das Verhalten der fettsauren Alkalien und der Seifen in Gegenwart von Wasser, IV.: Die Seifen als Kolloide”. 22 J. R. Katz u. O. Gerngroß, Naturwiss. 13, 901 [1925]; O. Gerngroß u. J. R. Katz, Kolloid-Ztschr. 39, 181 [1926]; Ztschr. angew. Chem. 1927, 1443; vergl. auch J. Trillat, Compt. rend. Acad. Sciences 190, 265 [1930]. 23 Das Vorliegen einer krystallinischen Hauptsubstanz und amorphen Kittsubstanz ist für Seide und Kollagen schon früher auf Grund der Röntgen-Spektrographie angenommen worden: R. O. Herzog u. W. Jancke, Ber. dtsch. Chem. Ges. 59, 2489 [1926]; R. O. Herzog u. H. W. Gonell, Ber. dtsch. Chem. Ges. 58, 2229 [1925]. 24 Durch weitere Untersuchungen wird sich vielleicht feststellen lassen, ob die nicht-krystalline Phase, der “amorphe Ring”, auf Kosten der K-Interferenz an Intensität zunimmt. Solche Versuche sind in Gemeinschaft mit K. Herrmann und W. Abitz im Gange. 25 O. Gerngroß, Ztschr. angew. Chem. 42, 968 [1929]. 26 M. H. Simmers, Proceed. Roy. Soc. experimen. Biology Medicine 26, 527 [1929]. 27 Katz u. Gerngroß, l. c. 28 J. R. Katz u. O. Gerngroß, Kolloid-Ztschr. 39, 180 [1926]; O. Gerngroß u. J. R. Katz, Kolloid-Ztschr. 181; vergl. auch M. Bergmann u. B. Jacobi, Kolloid-Ztschr. 49, 46 [1929]. 29 Man könnte vielleicht die vermittelnde Ansicht zur Diskussion stellen, daß durch das Erhitzen in wäßriger Lösung ein geringer Peptid-Abbau, etwa eine Aufteilung der sehr langen Hauptvalenzketten in 2 oder 3 Teile erfolge, die sich noch unserer analytischen Feststellung entziehen könnte. Durch diese Verringerung der Länge der Polypeptid-Ketten würden infolge der von M. Dunkel näher untersuchten Additivität der Mol.-Kohäsion (K. H. Meyer, Ztschr. angew. Chem. 41, 943 [1928]) auch die Kohäsions-kräfte (Micellarkräfte), welche die Einzelteilchen zusammenhielten, vermindert, so daß die experimentell von uns festgestellte weitgehende Teilchen-Zerkleinerung in Erscheinung tritt. 30 E. Sauer, Chem.-Ztg. 48, 501 [1924]; vergl. auch H. Maier-Bode, Kunstdünger und Leim 26, 339 [1929]. 31 E. Goebel, Farben-Ztg. 35, No.25 [1930]. 32 O. Gerngroß, Ztschr. angew. Chem. 42, 969 [1929]. 33 O. Gerngroß, Kolloid-Ztschr. 60, 283 [1926]; wir suchten bei dieser Gelegenheit besonders sorgfältig das Gebiet zwischen ph7 und 8.5 nach einem 2. Trübungs-Maximum als Zeichen für einen 2. iso-elektrischen Punkt (I. A. Wilson u. Daub, Journ. industr. engeneer. Chem. 13, 1137 [1921]; C. E. Davis u. E. T. Oaks, Journ. Amer. chem. Soc. 44, 464 [1922]) ab, ohne auch nur andeutungsweise ein solches feststellen zu können. 34 H. Pringsheim u. O. Gerngrß, Ber. dtsch. Chem. Ges. 61, 2009 [1928]. 35 Diese Erscheinung hängt möglicherweise mit der Tatsache zusammen, daß auch technische Leime sich nicht potentiometrisch messen lassen, vergl. O. Gerngroß, Ztschr. angew. Chem. 42, 970 [1929]. 36 vergl. auch J. Eggert u. J. Reitstötter, l. c.; R. Zsigmondy, “ Kolloid-chemie” [1920], S. 48. 37 Ullmann, Enzyklopädie d. technischen Chemie, Band IV, S. 338 [1929]. 38 l. c. 39 C. Paal, l. c. Citing Literature Volume63, Issue611. Juni 1930Pages 1603-1614 ReferencesRelatedInformation