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Ueber den abbau von flavonolen durch pflanzliche peroxidasen

1975; Elsevier BV; Volume: 14; Issue: 2 Linguagem: Alemão

10.1016/0031-9422(75)85102-8

1873-3700

Wolfgang Hösel, G. Frey, Wolfgang Barz,

Enzyme-mediated dye degradation

Peroxidases have been shown to catalyse the degradation of flavonols via 2,3-dihydroxyflavanones to benzoic acids. Incubation of (U-14C)-kaempferol with pure horseradish peroxidase leads to the same reaction products (2,3,4,5,7,4′-pentahydroxyflavanone, p-hydroxybenzoic acid, 14CO2, several polar, water soluble catabolites as given by enzyme preparations from various plant species. Further reactions of flavonols and their glycosides with peroxidases are discussed. All peroxidase isoenzymes of Sinapis alba and Cicer arietinum, obtained by isoelectric focusing, have been shown to degrade flavonols at the same rate. The peroxidase catalysed degradation of polyphenols is discussed in relation to IAA oxidase. Für den früher mit Enzymen aus höheren Pflanzen beschriebenen Abbau von Flavonolen über 2,3-Dihydroxyflavanone zu Benzoesäuren wurden Peroxidasen als verantwortliche Enzyme erkannt. Beim Abbau von (U-14C)-Kämpferol mit reiner Meerrettich-Peroxidase entstehen dieselben Produkte (2,3,5,7,4′-Penta-hydroxyflavanon, p-Hydroxybenzoesäure, 14CO2 und mehrere polare, wasserl:osliche Katabolite) wie mit Enzymen aus zahlreichen höheren Pflanzen. Weitere Reaktionsmöglichkeiten von Flavonolen und ihren Glykosiden mit Peroxidasen werden besprochen. Alle durch isoelektrische Fokussierung erhaltenen Peroxidase-Isoenzyme aus Sinapis alba und Cicer arietinum besitzen vergleichbare Fähigkeiten zum Flavonolabbau. Der Peroxidase- katalysierte Polyphenolabbau wird im Zusammenhang mit der IAA-Oxidase diskutiert.