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The role of myosin light chains in regulating actin-myosin interaction

1981; Elsevier BV; Volume: 63; Issue: 4 Linguagem: Francês

10.1016/s0300-9084(81)80115-0

1638-6183

Jonathan M. Scholey, Kenneth A. Taylor, John Kendrick‐Jones,

Cellular Mechanics and Interactions

Les myosines peuvent être divisées en 3 classes selon l'implication de leurs chaînes légères dans la régulation de l'interaction actine-myosine: 1. dans les myosines de mollusques, les chaînes légères régulatrices transmettent l'effet de la fixation directe du calcium aux sites spécifiques de la myosine et régulent ainsi l'interaction avec l'actine; 2. dans les myosines de muscle lisse de vertébrés ou de cellules non musculaires, la phosphorylation des chaînes légères homologues par une kinase calmoduline-dépendante est nécessaire à l'interaction actine-myosine; 3. dans les myosines de muscle strié de vertébrés, les chaînes légères homologues ne semblent pas jouer de rôle dans la régulation. Dans les myosines de mollusques, les chaînes légères régulatrices inhibent l'interaction avec l'actine et l'inhibition est levée grâce au calcium. La localisation précise des sites spécifiques de fixation du calcium reste à établir mais les données acquises indiquent que les chaînes lourdes et les chaînes légères sont à la fois requises pour la fixation du calcium. Dans notre «modèle actuel de régulation des myosines de mollusque, les chaînes légères régulatrices empêchent l'interaction avec l'actin et relâchent le muscle en contrôlant la mobilité des têtes de la myosine. Dans les myosines de muscle lisse de vertébrés et les myosines non musculaires, les chaînes légères régulatrices peuvent contrôler non seulement l'interaction actine-myosine mais également l'assemblage des filaments de myosine. En présence de calmoduline et de kinase de chaîne légère calmoduline-dépendante isolée de thymus de veau ou de muscle lisse de vertébré, au moins 80 p. cent de la chaîne de 20.000 d. de myosine de thymus est phosphorylé et l'activité ATPasique actomyosine est stimulée 8 fois. En l'absence de calcium et de kinase, la phosphorylation est faible tout comme l'activité ATPasique, ce qui suggère que l'état déphosphorylé de la chaîne de 20.000 d. inhibe l'interaction actine-myosine et que la phosphorylation lève cette inhibition. Les études en diffusion de la lumière et en microscopie électronique révèlent qu'à force ionique physiologique, les filaments de myosine non phosphorylée de thymus sont désassemblés par des concentrations stoechiométriques de Mg-ATP. Ils peuvent être induits à un nouveau réassemblage par phosphorylation de la chaîne de 20.000 d. par la kinase. Des résultats semblables sont obtenus avec la myosine de muscle lisse tandis que les filaments de myosine de muscle strié de vertébré et de muscle de mollusque ne sont pas désassemblés dans les mêmes conditions. Ces résultats sont en accord avec l'opinion répandue selon laquelle les filaments épais de muscle strié conservent leur structure myofibrillaire durant les cycles de contraction. Nous pensons néanmoins que dans les cellules non musculaires de vertébrés le calcium en activant la kinase calmodulinedépendante qui phosphoryle la chaîne légère de la myosine, induit l'assemblage de la myosine en filaments et permet l'interaction avec l'actine, engendrant ainsi la motilité. Pour comprendre d'une manière précise la fonction des chaînes légères, il est crucial de connaître leur localisation exacte dans les têtes de la myosine et les changements associés aux mouvements «on et «off déterminés soit par le couple phosphory-lation-déphosphorylation dans le muscle lisse de vertébrés ou dans les cellules non musculaires soit par l'action directe du calcium chez les mollusques.