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Characterization of Extracellular Neuraminidase Produced by Actinomyces pyogenes

1989; Elsevier BV; Volume: 271; Issue: 1 Linguagem: Inglês

10.1016/s0934-8840(89)80050-7

0934-8840

P. Schaufuss, Christoph Lämmler,

Peptidase Inhibition and Analysis

Extracellular neuraminidase from Actinomyces pyogenes could be isolated by ammonium sulfate precipitation, ion exchange chromatography with DEAE cellulose and gel filtration on Ultrogel ACA 54. The purified enzyme had a molecular weight of approximately 50,000 Dalton, a pH optimum at pH 6.0, a temperature optimum at 55°C and a Km value of 1.4 × 10−4 mol/l with N-acetyl-neuraminlactose as substrate. Preparative isoelectric focussing of the culture supernatant revealed neuraminidase activity mainly at pH 6.5. The enzyme activity was not influenced by metalions or EDTA. Extrazelluläre Neuraminidase von Actinomyces pyogenes konnte durch Ammoniumsulfat-Präzipitation, durch Ionenaustausch-Chromatographie an DEAE-Cellulose und durch Gelfiltration mit Ultrogel ACA 54 gereinigt werden. Das gereinigte Enzym hatte ein Molekulargewicht von 50.000 Dalton, ein pH-Optimum bei pH 6,0, ein Temperatur-Optimum bei 55°C und einen Km-Wert von 1,4 × 10−4 mol/l mit N-Acetyl-Neuramin-Lactose als Substrat. Die präparative isoelektrische Fokussierung des Kulturüberstandes ergab Neuraminidase-Aktivitäten haupts\:achlich bei pH 6,5. Die Enzymaktivitäten wurden nicht durch Metallionen oder EDTA beeinflußt.