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Isolement, purification et propriétés de deux zymogènes gastriques bovins. Propriétés des protéases correspondantes

1971; Elsevier BV; Volume: 53; Issue: 3 Linguagem: Francês

10.1016/s0300-9084(71)80099-8

1638-6183

J. F. Antonini, Bruno Dumas,

Microbial Metabolites in Food Biotechnology

This communication describes the isolation and purification of two zymogens from bovine abomasum, showing characteristic properties of pepsinogens.u—Stability above pH 7.—No proper proteolytic activity at pH 5.25.—Activation at low pH, probably corresponding to the separation of a basic part of the molecule.—Stability of the corresponding enzymes below pH 6. Elution diagrams, starch and agar gel electrophoresis and N-terminal residue analysis are given as criteria of purity. —Stability above pH 7. —No proper proteolytic activity at pH 5.25. —Activation at low pH, probably corresponding to the separation of a basic part of the molecule. —Stability of the corresponding enzymes below pH 6. Elution diagrams, starch and agar gel electrophoresis and N-terminal residue analysis are given as criteria of purity. The proteolytic activity against hemoglobin as a function of pH and the inactivation at alcaline pH of the two corresponding pepsins are compared with those of rennin and swine pepsin. Ce travail décrit l'isolement et la purification de deux zymogènes de la caillette de bœuf possédant des propriétés caractéristiques du pepsinogène.u—Stabilité au-dessus de pH 7.—Pas d'activité protéolytique propre à pH 5,25.—Activation à pH acide semblant correspondre au départ d'une partie basique de la molécule.—Stabilité des enzymes correspondants au-dessous de pH 6. —Stabilité au-dessus de pH 7. —Pas d'activité protéolytique propre à pH 5,25. —Activation à pH acide semblant correspondre au départ d'une partie basique de la molécule. —Stabilité des enzymes correspondants au-dessous de pH 6. Les profils d'élution, l'électrophorèse sur gel d'amidon et sur gélose et l'analyse du résidu N-terminal sont donnés comme critères d'homogénéité. L'activité protéolytique en fonction du pH sur l'hémoglobine et l'inactivation à pH alcalin des deux pepsines correspondantes sont comparées à celles de la pepsine de porc et de la présure. Diese Arbeit beschreibt die Trennung und die Reinigung zweier Zymogene aus dem Labmagen des Rindes, welche charakteristische Eigenschaften des Pepsinogens besitzen:u—Stabilität oberhalb von pH 7.—Keine eigene proteolytische Aktivität bei pH 5,25.—Aktivierung bei sauerem pH, was der Absonderung eines basischen Teils des Moleküls zu entsprechen scheint.—Stabilität der entsprechenden Enzyme unterhalb von pH 6. —Stabilität oberhalb von pH 7. —Keine eigene proteolytische Aktivität bei pH 5,25. —Aktivierung bei sauerem pH, was der Absonderung eines basischen Teils des Moleküls zu entsprechen scheint. —Stabilität der entsprechenden Enzyme unterhalb von pH 6. Die Elutionsprofile, die Elektrophorese an Stärkegel und an Agar-Agar und die Analyse der N-Endreste werden als Homogeneitätskennzeichen angegeben. Die proteolytische Aktivität auf das Hämoglobin je nach dem pH und die Inaktivierung der beiden entsprechenden Pepsine bei alkalischem pH werden mit denjenigen des Schweinspepsins und des Labs verglichen.