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Investigation on the β-galactosidase of alfalfa seed emulsin

1947; Elsevier BV; Volume: 1; Linguagem: Francês

10.1016/0006-3002(47)90116-9

1878-2434

Stig Veibel, Gregers Østrup,

Food Chemistry and Fat Analysis

The β-galactosidase of alfalfa seed emulsin is, as first found by Hill1, unable to catalyse the hydrolysis of β-glucosides and must, consequently, be regarded as different from β-glucosidase. A closer study has shown that it differs from the β-galactosidase of almond emulsin with regard to the pH-optimum and affinity to β-galactosides, galactose and aglucone, e.g., o-cresol. It is discussed if differences between two β-glycosidases means differences between their prostetic groups or between the colloidal carriers of these groups. The opinion is expressed that no definite answer to this question can be given until methods of producing the reversible dissociation of the enzymes into prostetic groups and colloidal carriers have been found. La β-galactosidase de l'émulsine des graines d'alfalfa trouvée d'abord par Hill1, est incapable de catalyser l'hydrolyse des β-glucosides et doit, par conséquent, être considérée comme étant différente de la β-glucosidase. Une étude plus précise a montré qu'elle diffère de la β-galactosidase de l'émulsine d'amandes relativement à l'optimum du pH et l'affinité pour les β-galactosidase, le galactose et l'aglucone, p. ex. o-crésel. La discussion tend à déterminer si des différences existant entre deux β-glycosidases indiquent des différences entre leurs groupes prosthétiques on entre les phérons collïdaux de ces groupes. L'opinion est émise qu'aucune réponse précise ne pourra être donnée à cette question avant que l'on ait trouvé des méthodes pouvant produire la dissociation réversible des enzymes en groupes prosthétiques et en phérons colloïdaux. Die β-Galaktosidase des Luzerne-emulsins ist, wie zuerst von Hill3 gefunden, unfähig die Hydrolyse von β-Glukosiden zu katalysieren und muss infolgedessen als verschieden von der β-Glukosidase betrachtet werden. Eine nähere Untersuchung zeigte, dass sie von der β-Galaktosidase des Mandelemulsins in Bezug auf das pH-Optimum und auf die Affinität zu β-Galaktosiden, Galaktose und und Aglukon, z.B. o-Kresol, unterscheidet. Es wird diskutiert, ob Unterschiede zwischen zwei β-Glukosidasen Unterschiede zwischen deren prosthetischen Gruppen oder zwischen den kolloidalen Trägern dieser Gruppen bedeuten. Die Verfasser sind der Meinung, dass keine bestimmte Antwort auf diese Frage gegeben werden kann, bevor Methoden ausgearbeitet sind, welche eine umkehrbare Dissoziation der Enzyme in prosthetische Gruppen und kolloidal Träger ermöglichen.