
Enzimas envolvidas na organificação tireoideana do iodo
2004; Editora da Universidade de São Paulo; Volume: 48; Issue: 1 Linguagem: Português
10.1590/s0004-27302004000100003
ISSN1677-9487
AutoresMário Vaisman, Doris Rosenthal, Denise Pires de Carvalho,
Tópico(s)Neonatal Health and Biochemistry
ResumoA biossíntese dos hormônios da tireóide depende do funcionamento normal de uma série de proteínas que são necessárias tanto para a captação de iodeto através da membrana basolateral dos tireócitos como para sua incorporação à proteína aceptora, a tireoglobulina (Tg), o que ocorre na superfície apical da célula folicular. O co-transportador sódio-iodeto (NIS) é responsável pela captação tireoideana de iodeto, a primeira etapa da biossíntese hormonal tireoideana. No pólo apical dos tireócitos, o iodeto é transportado através da membrana celular pela pendrina (PDS) e subseqüentemente incorporado à Tg, uma proteína de alto peso molecular secretada no lúmen folicular. A oxidação do iodeto e sua organificação parecem ocorrer principalmente na superfície apical da célula folicular, e estas reações são catalisadas pela tireoperoxidase (TPO) na presença de peróxido de hidrogênio. Assim, a organificação tireoideana do iodo depende da atividade TPO, a qual é modulada pelas concentrações de substrato (tireoglobulina e iodeto) e cofator (peróxido de hidrogênio). A enzima responsável pela geração de peróxido de hidrogênio associada à hormonogênese tireoideana é a NADPH oxidase (ThOx), que encontra-se no pólo apical dos tireócitos, é estimulada pela tireotrofina e inibida pelo iodo. Aparentemente, a geração de peróxido de hidrogênio é o passo limitante da biossíntese dos hormônios da tireóide em condições de suficiência de iodo.
Referência(s)