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Formation of glycoside-hydrolases by oral streptococci

1973; Elsevier BV; Volume: 18; Issue: 3 Linguagem: Inglês

10.1016/0003-9969(73)90163-5

1879-1506

C. E. Nord, Lars Linder, Torkel Wadström, Alf A. Lindberg,

Microbial Metabolites in Food Biotechnology

The formation of glycoside-hydrolases by oral streptococci grown in different substrates under different conditions was investigated. A proteose peptone medium was superior to brain-heart infusion broth and Todd-Hewitt broth for production of all enzymes. Streptococcus mitis strains showed the highest α-glucosidase, α-galactosidase, β-galactosidase and β-N-acetylglucosaminidase activities. One strain only, Strep. mitis ATCC 903, produced β-glucuronidase in addition to the other enzymes. When cultivated in fermentors under controlled conditions, α-glucosidase, α-galactosidase and β-galactosidase appeared extracellularly at the end of the exponential growth period, whereas β-N-acetylglucosaminidase was liberated from the cells during the whole period of cultivation. The optimal pH level for production of the enzymes was 6.5–7.0. α-glucosidase was stable between pH 6.5 and 9.0, α-galactosidase and β-N-acetylglucosaminidase between pH 5.0 and 9.0 and β-galactosidase between pH 5.0 and 7.0. The enzymes were mainly located in the cytoplasmic fraction. On a investigué la formation des hydrolases-glycosides par les streptocoques oraux poussant dans différents substrats, sous des conditions variées. Un milieu de peptone-protéose était supérieur à un bouillon d'infusion de cerveau et le bouillon Rodd-Hewitt pour la production de tous les enzymes. Les races de Streptococcus mitis montrèrent les plus fortes activités α-glucosidase, α-galactosidase, β-galactosidase et β-N-acétylglucosaminidase. Seulement une race, Strep. mitis ATCC 903 produisit la β-glucuronidase en plus d'autres enzymes. Quand cultivées dans les récipients pour la fermentation, sous des conditions contrôlées, l'α-glucosidase, l'α-galactosidase et la β-galactosidase se présentèrent sous l'aspect extracellulaire, à la fin de la période de croissance exponentielle, tandis que la β-N-acétylglucosaminidase était libérée de cellules pendant toute la période de culture. Le niveau pH optimum pour le production d'enzymes était de 6,5–7,0. L'α-glucosidase était stable entre les pH 6,5 et 9,0, l'α-galactosidase et la β-N-acétylglucosaminidase entre les pH 5,0 et 9,0 et la β-galactosidase entre les pH 5,0 et 7,0. Les enzymes étaient placés surtout dans la fraction cytoplasmique. Es wurde die Bildung von Glucosid-Hydrolasen durch orale Streptokokken untersucht, die in verschiedenen Substraten unter verschiedenen Bedingungen gezüchtet wurden. Ein Peptonproteosenmittel war zur Herstellung aller Enzyme der Gehirnbrüheninfusion und der Todd-Hewitt Brühe überlegen. Streptococcus mitis Stämme zeigten die grössten α-Glykosidase, α-Galaktosidase, β-Glaktosidase, und β-N-Acetylglykosaminidase Aktivitäten. Nur ein Stamm, Strep. mitis ATCC 903 produzierte zusätzlich zu den anderen Enzymen β-Glykoronidase. Bei Kultivierung in Gärmitteln unter geregelten Bedingungen erschienen α-Glykosidase, α-Galaktosidase und β-Galaktosidase extrazellig am Ende der exponentiellen Wachstumsperiode während β-N-Acetylglykosaminidase von den Zellen während der ganzen Kultivierungsperiode freigegeben wurde. Der beste pH Stand für Produktion der Enzyme war 6,5–7,0, α-Glykosidase war zwischen pH 6,5 und 9,0 beständig, α-Galaktosidase und β-N-Acetylglykosaminidase zwischen pH 5,0 und 9,0 und β-Galaktosidase zwischen pH 5,0 und 7,0. Die Enzyme lagen hauptsächlich im Zytoplasmabruch.