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Protein adsorption on bovine enamel

1966; Elsevier BV; Volume: 11; Issue: 3 Linguagem: Francês

10.1016/0003-9969(66)90135-x

1879-1506

E.I.F. Pearce, Basil G. Bibby,

Proteins in Food Systems

The adsorption of eleven different proteins on bovine enamel was compared by exposing them at four different concentrations to 100–200 mesh enamel powder and measuring adsorption both by the decrease in protein concentration in the solution and by increased nitrogen content in the enamel samples. Different types of adsorption isotherms were given. At the highest equilibrium concentration tested (1.7 mg/ml) casein, gamma globulin and beta globulin were adsorbed in the greatest and serum albumin and egg albumin in the least amounts. Although there were some indications that molecular weight and isoelectric point influenced adsorption, these factors could not be directly correlated with it. Protein treatment made the enamel hydrophobic. It is suggested that by attracting organic material to the enamel surface protein adsorption may modify the progress of caries in the enamel. L'adsorption de 11 protéines différentes de l'émail bovin est comparée en les exposant à quatres concentrations différentes de poudre d'émail, passant par des tamis de mailles 100–200, et en mesurant à la fois l'adsorption par la diminution de la concentration des protéines dans la solution et par l'augmentation de l'azote dans les échantillons d'émail. Différents types de valeurs isothermiques d'adsorption ont été notés. A la concentration d'équilibre la plus élevée (1,7 mg/ml.), la caséine, la gamma globuline et la beta globuline sont adsorbées le plus alors que le serum albumine et le blanc d'oeuf le sont le moins. Bien qu'il semble que le poids moléculaire et le point isoélectrique interviennent dans l'adsorption, le rôle effectif de ces facteurs n'a pu être établi. Le traitement protéique rend l'émail hydrophobique. II semble qu'en attirant du matériel organique à la surface de l'émail, l'adsorption de proteines puisse modifier la développement de la carie dans l'émail. Die Adsorption von 11 verschiedenen Proteinen an dem Schmelz von Rindern wurde vergleichend bestimmt, indem den Proteinen in 4 unterschiedlichen Konzentrationen Schmelzpulver (100–200 Maschen) zugesetzt wurde. Die Adsorption wirde sowohl durch abfallen des Proteingehaltes in der Lösung als auch durch Anstieg des Stickstoffgehalts in den Schmelzproben gemessen. Es wurden verschiedene Arten von Adsorptionsisothermen dargestellt. Bei der höchsten untersuchten Gleichgewichtskonzentration (1,7 mg/ml) wurden Kasein, Gammaglobulin und Betaglobulin in den grössten und Serumalbumin sowie Eieralbumin in den geringsten Mengen absorbiert. Obwohl es einige Hinweise dafür gab, dass das Molekulargewicht und der isoelektrische Punkt die Absorption beeinflussten, konnten diese Faktoren nicht direkt dazu in Beziehung gesetzt werden. Die Proteinbehandlung machte den Schmelz hydrophob. Es wird angenommen, dass die Proteinadsorption den Fortschritt der Karies im Schmelz durch Anziehung organischen Materials an die Schmelzoberfläche modifizieren kann.