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Posttranslationale Proteinmodifikation: die Chemie der Proteomdiversifizierung

2005; Wiley; Volume: 117; Issue: 45 Linguagem: Alemão

10.1002/ange.200501023

1521-3757

Christopher T. Walsh, Sylvie Garneau‐Tsodikova, Gregory J. Gatto,

Advanced Proteomics Techniques and Applications

Abstract Die Vielfalt an kovalenten Proteinvarianten (das Proteom) übersteigt bei weitem die Zahl an Proteinen, die sich aus der Codierkapazität der DNA ableitet. Ursache für diese Diversität sind gerichtete posttranslationale Modifikationen. Unter den Enzymen, die solche Modifikationen ausführen, finden sich etwa 500 humane Proteinkinasen, 150 Proteinphosphatasen und 500 Proteasen. Die Hauptarten der kovalenten Proteinmodifikationen – Phosphorylierung, Acetylierung, Glycosylierung, Methylierung und Ubiquitinierung – können nach der modifizierten Aminosäureseitenkette, dem modifizierenden Enzym und dem Grad an Reversibilität klassifiziert werden. Auch chemische Ereignisse wie das Proteinspleißen, die Reifung des grünen Fluoreszenzproteins und die Selbstaktivierung des Proteasoms zählen zu den posttranslationalen Modifikationen. Ein gründliches Verständnis von Umfang und Muster der posttranslationalen Modifikationen vermittelt Einblicke in die Funktion und Dynamik eukaryotischer Proteomzusammensetzungen.