Produção Nacional
Revisado por pares
Getrennte Konformationszustände des Alzheimer‐β‐Amyloidpeptids – Nachweis mit Hochdruck‐NMR‐Spektroskopie
2013; Wiley; Volume: 125; Issue: 34 Linguagem: Alemão
10.1002/ange.201301537
ISSN1521-3757
AutoresCláudia Elisabeth Munte, Markus Beck Erlach, Werner Kremer, Joerg Koehler, Hans Robert Kalbitzer,
Tópico(s)Computational Drug Discovery Methods
ResumoAngewandte ChemieVolume 125, Issue 34 p. 9111-9116 Zuschrift Getrennte Konformationszustände des Alzheimer-β-Amyloidpeptids – Nachweis mit Hochdruck-NMR-Spektroskopie† Prof. Dr. Claudia Elisabeth Munte, Prof. Dr. Claudia Elisabeth Munte Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland) Gegenwärtige Adresse: Physics Institute of São Carlos, University of São Paulo, São Carlos, SP (Brasilien)Search for more papers by this authorMarkus Beck Erlach, Markus Beck Erlach Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)Search for more papers by this authorProf. Dr. Werner Kremer, Prof. Dr. Werner Kremer Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)Search for more papers by this authorJoerg Koehler, Joerg Koehler Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)Search for more papers by this authorProf. Dr. Hans Robert Kalbitzer, Corresponding Author Prof. Dr. Hans Robert Kalbitzer [email protected] Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)===Search for more papers by this author Prof. Dr. Claudia Elisabeth Munte, Prof. Dr. Claudia Elisabeth Munte Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland) Gegenwärtige Adresse: Physics Institute of São Carlos, University of São Paulo, São Carlos, SP (Brasilien)Search for more papers by this authorMarkus Beck Erlach, Markus Beck Erlach Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)Search for more papers by this authorProf. Dr. Werner Kremer, Prof. Dr. Werner Kremer Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)Search for more papers by this authorJoerg Koehler, Joerg Koehler Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)Search for more papers by this authorProf. Dr. Hans Robert Kalbitzer, Corresponding Author Prof. Dr. Hans Robert Kalbitzer [email protected] Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg, Universitätsstraße 31, 93053 Regensburg (Deutschland)===Search for more papers by this author First published: 10 July 2013 https://doi.org/10.1002/ange.201301537Citations: 6 † Diese Arbeit wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG), der Bayerischen Forschungsstiftung, dem Fonds der chemischen Industrie (FCI) und der Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) unterstützt. Read the full textAboutPDF ToolsRequest permissionAdd to favorites ShareShare Give accessShare full text accessShare full-text accessPlease review our Terms and Conditions of Use and check box below to share full-text version of article.I have read and accept the Wiley Online Library Terms and Conditions of UseShareable LinkUse the link below to share a full-text version of this article with your friends and colleagues. Learn more.Copy URL Share a linkShare onEmailFacebookTwitterLinkedInRedditWechat Graphical Abstract Drei Faltungsvarianten: Hochdruck-NMR-Spektroskopie detektiert drei verschiedene Konformationszustände des Aβ-Peptids in Lösung: einen kompakt gefalteten Zustand 1, einen partiell gefalteten Zustand 2′ und einen Random-Coil-ähnlichen Zustand 2′′ (siehe Graph; p=Population). Bei Normaldruck dominiert der gefaltete Zustand 1, der wahrscheinlich eine hohe Affinität zu Aβ-Polymeren hat und daher das Wachstum von Fibrillen unterstützt. Supporting Information As a service to our authors and readers, this journal provides supporting information supplied by the authors. Such materials are peer reviewed and may be re-organized for online delivery, but are not copy-edited or typeset. Technical support issues arising from supporting information (other than missing files) should be addressed to the authors. Filename Description ange_201301537_sm_miscellaneous_information.pdf620.5 KB miscellaneous_information Please note: The publisher is not responsible for the content or functionality of any supporting information supplied by the authors. Any queries (other than missing content) should be directed to the corresponding author for the article. References 1M. P. Mattson, Nature 2004, 430, 631–639. 10.1038/nature02621 CASPubMedWeb of Science®Google Scholar 2L. Blennow, M. J. de Leon, H. Zetterberg, Lancet 2006, 368, 387–403. 10.1016/S0140-6736(06)69113-7 CASPubMedWeb of Science®Google Scholar 3J. Hardy, D. J. 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