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Artigo Acesso aberto Produção Nacional
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Actividades farmacológicas de la fosfolipasa A2 Ba SpII RP4 del veneno de Bothrops alternatus

2012; Volume: 23; Issue: 1 Linguagem: Espanhol

10.30972/vet.2311801

ISSN

1669-6840

Autores

Maria Emília Garcia Denegri, Soledad Bustillo, Frey Francisco Romero-Vargas, Laura C. Leiva, Ofelia Acosta,

Tópico(s)

Rabies epidemiology and control

Resumo

<p class="Pa3"><span>El objetivo del trabajo fue evaluar actividades farmaco­lógicas (citotóxica, bactericida, agregante plaquetaria) y factores que afectan la actividad/ estabilidad de la fosfolipasa A</span><span class="A7"><span>2 </span></span><span>(PLA</span><span class="A7"><span>2</span></span><span>) aislada del veneno de <em>Bothrops alternatus</em>. Se utiliza­ron mioblastos/miotúbulos murinos (C2C12) y cepas bacterianas de <em>Staphylococcus aureus </em>(cepa ATCC 25923) y <em>Escherichia coli </em>(cepa ATCC 25922) para valorar respectivamente su acción miotóxica (<em>in vitro) </em>y bactericida, como así también líneas celulares epiteliales ma­marias normales (NMuMG) y tumorales (LM3) para detectar su posible aplicación en terapia oncológica. Con el fin de evaluar la acción inhibitoria de la PLA</span><span class="A7"><span>2 </span></span><span>aislada sobre la agregación plaquetaria se empleó plasma rico en plaquetas y trombina como inductor fisiológico. Por último, se registraron los cambios en la actividad y estabilidad de la PLA</span><span class="A7"><span>2 </span></span><span>a diferentes tem­peraturas (4-90ºC) mediante ensayo cinético, en tanto que, por hemólisis radial indirecta se hizo lo mismo para evaluar efecto del pH (2,5-10). La PLA</span><span class="A7"><span>2 </span></span><span>mostró una acción inhibitoria so­bre la agregación plaquetaria dosis-dependiente. Presentó una alta estabilidad estructural al ser sometida a condiciones extremas de pH y temperatura durante varias horas, conservando la actividad catalítica prácticamente invariable. En cambio, cuando PLA</span><span class="A7"><span>2 </span></span><span>fue evaluada sobre las diferentes líneas celulares, no produjo citotoxicidad (aún a dosis elevadas) ni efecto bac­tericida sobre las cepas utilizadas. Estos hallazgos amplían la caracterización de la enzima, una de las más abundantes del paquete proteico del veneno total de <em>B. alternatus </em>del nordeste argentino. A la vez, la inocuidad y estabilidad detectadas, permiten proponer a esta enzima como un inmunógeno alternativo en la producción de sueros antiofídicos. </span></p>

Referência(s)