
Colagenase de pescada branca: extração, purificação parcial, caracterização e teste de especificidade ao colágeno para aplicação industrial
2017; INSTITUTO DE PESCA - APTA - SEC. DE AGR. E ABAST. - SP; Volume: 43; Issue: 1 Linguagem: Português
10.20950/1678-2305.2017v43n1p52
ISSN1678-2305
AutoresVagne de Melo Oliveira, Caio Rodrigo Dias Assis, Polyanna Nunes Herculano, Maria Taciana Holanda Cavalcanti, Ranilson de Souza Bezerra, Ana Lúcia Figueiredo Porto,
Tópico(s)Aquaculture Nutrition and Growth
ResumoResíduos do processamento do pescado são fontes ricas em biomoléculas com potencial industrial, como as enzimas com propriedades colagenolíticas empregadas nos segmentos farmacêuticos, têxteis e de couro. No presente trabalho, serino-proteases colagenolíticas dos resíduos (vísceras) do processamento de pescada-branca, Cynoscion leiarchus, foram parcialmente purificadas e caracterizadas, visando í obtenção de um produto de valor agregado, maximizando o aproveitamento de recursos pesqueiros. A atividade da melhor etapa de extração foi 72,5 U mL-1, com temperatura e pH ótimos de 55°C e 8,0 respectivamente. A enzima manteve-se estável em faixas amplas de temperatura (25í 60°C) e pH (6,5-11,5). Os íons Ca2+ e Mg2+ aumentaram a atividade proteolítica, ao passo que Pb2+, Al3+ e Cu2+ inibiram essa atividade, assim como os inibidores de serino-proteases (Benzamidina e TLCK). A hidrólise foi detectada após 48 h de incubação com colágeno bovino tipo I. Assim, sugere-se o emprego de vísceras digestivas de C. leiarchus como fonte alternativa de enzimas com capacidade de clivar o colágeno do tipo I e com propriedades bioquímicas semelhantes í s das colagenases bacterianas, já empregadas nas etapas de processamento industrial como forma de redução de custo e agregação de valor ao produto pesqueiro, contribuindo assim para minimizar o impacto ambiental deste tipo de resíduo.
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