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Untersuchungen über esterspaltende Enzyme von Versuchstieren und Methoden zu ihrer routinemässigen Bestimmung, IV

1968; Karger Publishers; Volume: 9; Issue: 2 Linguagem: Alemão

10.1159/000458242

2504-2572

W. Pilz, E Stelzl, Ilse Johann,

Biochemical and biochemical processes

Kaninchenserum wurde mit Hilfe der Stärkebreielektrophorese über grosse Trennstrecken aufgetrennt, wobei 12 aromatische Ester hydrolysierende Enzyme isoliert wurden. Die Mehrzahl dieser Enzyme haben 2 Optima der Kettenlänge, denen stets unterschiedliche pH-Optima und ein unterschiedliches Verhalten gegen E 600 entsprechen. 10 der 12 Enzyme sind Arylesterasen (E.C. 3.1.1.2) und besitzen die Fähigkeit, kurzkettige Fettsäuren gegen langkettige um- zuestern. Die Enzyme sind weitgehend resistent gegen E 600; die beiden nicht resistenten Enzyme sind nicht in der Lage, die Umesterungsreaktionen zu katalysieren, jedoch eine Reihe von einwertigen Monoestern zu hydrolysieren; somit sind die Enzyme 3 und 8 nicht als Arylesterasen anzusprechen. Zur weiteren Charakterisierung der isolierten Enzyme wurde in quantitativen Untersuchungen das Verhältnis ihrer hydrolytischen Aktivität zwischen den synthetischen Substraten (Phenyl- und β-Naphthylester) und den physiologischen Substraten (Tyrosinestern) bestimmt. In in vitro-Ansätzen wurde gezeigt, dass die Arylesterasen zur Hydrolyse von Lipoproteiden durch die Lipoproteidlipase unbedingt notwendig sind. Die Arylesterasen fungieren somit als ein Co-Fermentsystem zur Lipoproteidlipase. Damit ist erwiesen, dass darin die physiologische Funktion der Arylesterasen besteht. Organische Phosphorsäureester werden von keinem der isolierten Enzyme hydrolysiert.