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Activités enzymatiques du muscle humain

1956; Elsevier BV; Volume: 1; Issue: 5 Linguagem: Francês

10.1016/0009-8981(56)90016-x

1873-3492

Jean‐Claude Dreyfus, G Schapira, Fanny Schapira, J Démos,

Mitochondrial Function and Pathology

Nous avons mesuré l'activité d'un certain nombre d'enzymes dans des homogénats musculaires chez le rat et chez l'homme normal et myopathique. 1. La comparaison des activités des enzymes de la glycogénolyse entre eux est rendue possible par le mode d'expression des résultats calculés en millimoles d'hexose transformé. Elle révèle, chez l'homme comme chez le rat, des activités de même ordre de grandeur pour l'aldolase, la phosphorylase, la phosphoglucomutase et la glycogénolyse totale du muscle. 2. La comparaison entre le muscle de rat et d'homme montre que les activités des enzymes glycogénolytiques et respiratoires sont nettement plus élevées chez le rat que chez l'homme. Les activités transaminasiques sont au contraire du même ordre de grandeur, la transaminase glutamique-pyruvique étant même plus active chez l'homme. La signification de ces faits est discutée. 3. La comparaison entre le muscle d'homme normal et atteint de myopathie montre l'existence d'une lésion biochimique portant sur les enzymes de la glycogénolyse et non sur les enzymes respiratoires. 4. Les corrélations entre le taux de certains enzymes musculaires et sériques selon l'espèce animale et au cours des maladies musculaires sont discutées. Les élévations dans le sérum des aldolase, phosphohexoisomérase, et transaminase, constituent un symptôme biochimique précieux des myopathies: elles manquent dans les atrophies neurogènes. The authors have measured the activity of a number of enzymes in the muscle homogenates of rat and of normal and myopathic man. 1. Comparison of the activities of the glycogenolytic enzymes between themselves is made possible by the method of expressing the results calculated in millimoles of hexose converted. It reveals in man as in the rat activities of the same order of magnitude for aldolase, phosphorylase, phosphoglucomutase and total glycogenolysis of muscle. 2. Comparison between rat muscle and human muscle shows that the activities of glycogenolytic and respiratory enzymes are distinctly higher in the rat than in man. On the contrary the transaminasic activities are of the same order, while the glutamicpyruvic transaminase is more active in man. The significance of these facts is discussed. 3. Comparison between normal human muscle and myopathic human muscle reveals the existence of a biochemical lesion carried on the glycogenolytic enzymes and not on the respiratory enzymes. 4. Correlations between the proportion of certain muscle and serous enzymes in various animals and during muscular disorders are discussed. Increases of aldolase, phosphohexoisomerase and transaminase in the serum constitute a valuable biohemical symptom of myopathy. Such increases are not observed in cases of neurogenetic atrophies. Die Verfasser haben die Aktivität einer Anzahl von Enzymen in Muskelhomogenaten von Ratten und von normalen und myopathischen Menschen gemessen. 1. Der Vergleich der Aktivitäten der Glykogenolyse-Enzyme unter einander wird durch die Ausdrucksweise der Resultate, welche als in Millimol umgewandelte Hexose berechnet wurden, ermöglicht. Er zeigt bei Mensch bzw. bei der Ratte Aktivitäten von derselben Gröβenordnung für Aldolase, Phosphorylase, Phosphoglucomutase und Gesamtglykogenolyse des Muskels. 2. Der Vergleich zwischen dem Muskel der Ratte und des Menschen zeigt, daβ die Aktivitäten der glykogenolytischen und Atmungsenzyme bei der Ratte deutlich gröβer sind als beim Menschen. Die Transaminaseaktivitäten sind dagegen von derselben Gröβenordnung ; die Glutamin-Brenztraubensäure-Transaminase ist sogar beim Menschen aktiver. Die Bedeutung dieser Tatsachen wird erörtert. 3. Der Vergleich zwischen dem Muskel des normalen und an Myopathie leidenden Menschen zeigt eine biochemische Abweichung an, welche die Glykogenolyse- und nicht die Atmungsenzyme betrifft. 4. Die Zusammenhänge zwischen den Gehalten an verschiedenen Muskel- und Serumenzymen bei verschiedenen Tierarten und verschiedenen Muskelkrankheiten werden erörtert. Die Zunahmen, im Serum, von Aldolase, Phosphohexoisomerase und Transaminase stellen ein wertvolles biochemisches Symptom der Myopathien dar: sie fehlen bei neurogenen Atrophien. Mы измepяΛи aктивнocти oпpeдeΛeннoгo кoΛичecтвa энзим в мycкyΛьнoм гoмoгeнaтe кpыcы и чeΛoвeкa, кaк здopoвыч, тaк и cтpaдaющич мycкyΛьными зaбoΛeвaниями. 1. Cpaвнeниe мeждy нимч aктивнocтeй энзим гΛикoгcнoΛизы быΛo вoзмoжным бΛaгoдapя выpaжeнию вычиcΛeнныч peзyΛьтaтoв в миΛимoΛяч пpeвpaЩeннoй гeкcoз/ay. Oнo пoкaзaΛo, чтo oбщиe aΛьдoΛaзa, фocфopиΛaзa, ФocфoгΛюкoмyтaзa и гΛикoгeнoΛизa явΛяютcя вeΛичинoй тoгo жe пopядкa дΛя мышц кaк чeΛoвeкa, тaк и кpыcы. 2. Cpaвнeниe мыЩц кpыcы и чeΛoвeкa пoкaзывaeт, чтo aктивнocти pecпиpaтopныч и гΛикoecнoΛитичecкич энзим явнo выЩe y кpыcы чeм y чeΛoвeкa. Aктивнocть тpaнcaм-инaзы, нaoбopoт, тoгo-жe пopядкa, a гΛyтaминпиpyвoвoй тpaнcaминaзы—дaжe нeмнoгo вьшe y чeΛoвeкa. Oбcyждaeтcя знaчeниe этич фaктoв. 3. Cpaвнeниe мыщц чeΛoвcкa нopмaΛьнoгo и cтpaдa/wioщeгo мышeчнь/wiми зaбoΛeвaниями yкaзь/wiвaeт нa cyщecтвoвaниe биoчимичecкoгo вoздeйcтвия нa энзимы гΛикoгeнoΛизы, нo нe нa pccпиpaтopныe энзимы. 4. Oбcyждaeтcя cooтнoшeниe paзΛичнь/wiч мышeчныч и cывopoтoчныч энзим в здopoвыч живoтныч ocoбяч, и вo вpeмя мыщeчнь/wiч зaбoΛeвaний. Пoвыщeниe в cывopoткe aΛьдoΛaзы, фocфoгcкcoизoмepaзы и тpaнcaминaзы явΛяeтcя цcнным биoчимичecким cимптoмoм миoпaтии: oнo oтcyтcтвyeт пpи нeвpoгeннoй aтpoфии.