High‐Resolution Structural Characterization of a Helical α/β‐Peptide Foldamer Bound to the Anti‐Apoptotic Protein Bcl‐x L
2009; Wiley; Volume: 121; Issue: 24 Linguagem: Alemão
10.1002/ange.200805761
ISSN1521-3757
AutoresErinna F. Lee, Jack Sadowsky, Brian J. Smith, Peter E. Czabotar, Kimberly J. Peterson‐Kaufman, Peter M. Colman, Samuel H. Gellman, W. Douglas Fairlie,
Tópico(s)RNA and protein synthesis mechanisms
ResumoAbstract Das passt! Die erste hochaufgelöste Strukturbestimmung eines Foldamers im Komplex mit seinem Protein‐Target wird beschrieben (siehe Bild; Foldamere in Stabdarstellung). Das Foldamer besteht aus α‐ und β‐Aminosäureresten und ist an das antiapoptotische Protein Bcl‐x L gebunden. Der Komplex ahmt den Bindungsmodus und die wichtigsten Wechselwirkungen von Komplexen natürlicher α‐Peptidliganden mit Bcl‐x L nach. Zusätzliche Kontakte über β‐Aminosäurereste scheinen ebenfalls zur Bindungsaffinität beizutragen. magnified image
Referência(s)