Nediljko (Ned) Budisa
2017; Wiley; Volume: 130; Issue: 14 Linguagem: Esloveno
10.1002/ange.201711475
ISSN1521-3757
Tópico(s)Biotin and Related Studies
ResumoAngewandte ChemieVolume 130, Issue 14 p. 3604-3604 Autoren-ProfilFree Access Nediljko (Ned) Budisa First published: 30 November 2017 https://doi.org/10.1002/ange.201711475AboutSectionsPDF ToolsRequest permissionAdd to favorites ShareShare Give accessShare full text accessShare full-text accessPlease review our Terms and Conditions of Use and check box below to share full-text version of article.I have read and accept the Wiley Online Library Terms and Conditions of UseShareable LinkUse the link below to share a full-text version of this article with your friends and colleagues. Learn more.Copy URL Share a linkShare onFacebookTwitterLinkedInRedditWechat Graphical Abstract „Meine Wissenschafts‚helden‘ sind Oswald T. Avery, Erwin Chargaff und Edward O. Wilson. Wenn ich ein Jahr bezahlten Urlaub hätte, würde ich den Missionsreisen des Apostels Paulus folgen ...“ Dies und mehr von und über Nediljko (Ned) Budisa finden Sie auf Seite 3604. Nediljko (Ned) Budisa Der auf dieser Seite vorgestellte Autor veröffentlichte kürzlich seinen 10. Beitrag seit 2007 in der Angewandten Chemie: “Biokatalyse mit nicht-natürlichen Aminosäuren: Enzymologie trifft Xenobiologie”: F. Agostini, J.-S. Völler, B. Koksch, C. G. Acevedo-Rocha, V. Kubyshkin, N. Budisa, Angew. Chem. Int. Ed. 2017, 56, 9680; Angew. Chem. 2017, 129, 9810. Die Forschung von N. Budisa war auch auf dem Innentitelbild der Angewandten Chemie vertreten: “Chemische Evolution eines bakteriellen Proteoms”: M. G. Hoesl et al., Angew. Chem. Int. Ed. 2015, 54, 10030; Angew. Chem. 2015, 127, 10168. Geburtstag: 21. November 1966 Stellung: Professor für Biokatalyse an der Technischen Universität Berlin E-Mail: budisa@chem.tu-berlin.de Homepage: www.biocat.tu-berlin.de ORCID: 0000-0001-8437-7304 Werdegang: 1993 MSc (Molekularbiologie und molekulare Biophysik), Universität Zagreb 1997 Promotion bei Robert Huber, Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried und Technische Universität München (TUM) 2001–2005 Habilitation in Biochemie, MPI für Biochemie und TUM Preise: 2004 BioFuture Award Forschung: Biochemie, Biophysik, Engineering des genetischen Codes, synthetische Biologie, Xenobiologie Hobbys: Boxen, Geschichte, Onomastik, Philosophie, Religion Meine Wissenschafts“helden” sind Oswald T. Avery, Erwin Chargaff und Edward O. Wilson. Wenn ich ein Jahr bezahlten Urlaub hätte, würde ich den Missionsreisen des Apostels Paulus folgen. Mein Hauptcharakterzug ist eine noble Haltung, mit einem Schuss Sturheit. Mein Lieblingswissenschaftsautor ist Charles Darwin. Mein Lieblingsmaler ist Jean-François Millet. Mein Lieblingsbuch ist Der Idiot von Fjodor M. Dostojewski. Die Begabung, die ich gerne hätte, ist, schneller als Usain Bolt zu sein und stärker als Muhammad Ali zu schlagen. Der größte wissenschaftliche Fortschritt des letzten Jahrzehnts war das Aufkommen der Xenobiologie. Junge Leute sollten Chemie studieren, weil die Biologie zu wichtig ist, um allein den Biologen überlassen zu werden. Der wichtigste wissenschaftliche Fortschritt der letzten 100 Jahre war die Entdeckung der DNA als Erbgutmaterial. Ich bewundere prinzipientreue, zuverlässige und bescheidene Leute. Mein Rat für Studenten: Sie sollen Stings “it takes a man to suffer ignorance and smile; be yourself no matter what they say” beherzigen. Meine liebste Art, Urlaub zu machen, ist, Orte zu besichtigen, an denen viele historische Ereignisse mit weitreichenden Auswirkungen stattgefunden haben. Meine fünf Top-Paper: 1“Doppelte und dreifache In-vivo-Funktionalisierung von Proteinen mit synthetischen Aminosäuren”: S. Lepthien, L. Merkel, N Budisa, Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 5446; Angew. Chem. 2010, 122, 5576. (Simultaner Einbau in vivo von drei chemisch verschiedenen nichtkanonischen Aminosäuren.) 2“Design of anti- and pro-aggregation variants to assess the effects of methionine oxidation in human prion protein”: C. Wolschner, A. Giese, H. Kretzschmar, R. Huber, L. Moroder, N. Budisa, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 7756. (Ein chemisches Modell zum Verständnis der Rolle der Methionin-Oxidation in der Prion-Protein-Aggregation.) 3“Synthetic Biology of Proteins: Tuning GFPs Folding and Stability with Fluoroproline”: T. Steiner, P. Hess, J. H. Bae, B. Wiltschi, L. Moroder, N. Budisa, PLoSONE 2008, 3, e 1680. (Die Rolle der Konformation von Prolin-Seitenketten bei der Translation, Faltung und Stabilität von Proteinen.) 4“Expansion of the Genetic Code Enables Design of a Novel ”Gold“ Class of Green Fluorescent Proteins”: J. H. Bae et al., J. Mol. Biol. 2003, 328, 1071. (Entdeckung der “goldenen” Fluoreszenz und Etablierung des grün fluoreszierenden Proteins als Modell für Studien zum erweiterten genetischen Code.) 5“Residue-specific bioincorporation of non-natural biologically active amino acids into proteins as possible drug carriers: Structure and stability of the per-thiaproline mutant of annexin V”: N. Budisa, C. Minks, F. J. Medrano, J. Lutz, R. Huber, L. Moroder, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1998, 95, 455. (Entdeckung des therapeutischen Potenzials von Proteinen mit nichtkanonischen Aminosäuren.) Volume130, Issue14March 26, 2018Pages 3604-3604 This is the German version of Angewandte Chemie. Note for articles published since 1962: Do not cite this version alone. Take me to the International Edition version with citable page numbers, DOI, and citation export. We apologize for the inconvenience. ReferencesRelatedInformation
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