Agarelektrophoretische Darstellung der proteolytischen Aktivität in Extrakten aus der Magenschleimhaut des Schweins
2010; Wiley; Volume: 21; Issue: 3 Linguagem: Alemão
10.1111/j.1439-0442.1974.tb01115.x
ISSN0177-0543
Autores Tópico(s)Enzyme Production and Characterization
ResumoZentralblatt für Veterinärmedizin Reihe AVolume 21, Issue 3 p. 243-252 Agarelektrophoretische Darstellung der proteolytischen Aktivität in Extrakten aus der Magenschleimhaut des Schweins Dr. G. Böttger, Corresponding Author Dr. G. Böttger Physiologischen Institut der Tierärztlichen Hochschule Hannover Direktor: Prof. Dr. H. Hill Abteilung für Ernährungsphysiologie Vorsteher: Prof. Dr. H. HöllerPhysiologisches Institut der Tierärztlichen Hochschule Hannover, 3 Hannover, Bischofsholer Damm 16Search for more papers by this authorProf. Dr. H. Höller, Corresponding Author Prof. Dr. H. Höller Physiologischen Institut der Tierärztlichen Hochschule Hannover Direktor: Prof. Dr. H. Hill Abteilung für Ernährungsphysiologie Vorsteher: Prof. Dr. H. HöllerPhysiologisches Institut der Tierärztlichen Hochschule Hannover, 3 Hannover, Bischofsholer Damm 16Search for more papers by this author Dr. G. Böttger, Corresponding Author Dr. G. Böttger Physiologischen Institut der Tierärztlichen Hochschule Hannover Direktor: Prof. Dr. H. Hill Abteilung für Ernährungsphysiologie Vorsteher: Prof. Dr. H. HöllerPhysiologisches Institut der Tierärztlichen Hochschule Hannover, 3 Hannover, Bischofsholer Damm 16Search for more papers by this authorProf. Dr. H. Höller, Corresponding Author Prof. Dr. H. Höller Physiologischen Institut der Tierärztlichen Hochschule Hannover Direktor: Prof. Dr. H. Hill Abteilung für Ernährungsphysiologie Vorsteher: Prof. Dr. H. HöllerPhysiologisches Institut der Tierärztlichen Hochschule Hannover, 3 Hannover, Bischofsholer Damm 16Search for more papers by this author First published: April 1974 https://doi.org/10.1111/j.1439-0442.1974.tb01115.xAboutPDF ToolsRequest permissionExport citationAdd to favoritesTrack citation ShareShare Give accessShare full text accessShare full-text accessPlease review our Terms and Conditions of Use and check box below to share full-text version of article.I have read and accept the Wiley Online Library Terms and Conditions of UseShareable LinkUse the link below to share a full-text version of this article with your friends and colleagues. 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Aus den Aktivitätskurven im Bereich pH 1,5–5,0 geht hervor, daß in der Magenschleimhaut des Schweins mindestens zwei, wahrscheinlich aber drei Pepsine mit pH-Optima bei pH 1,8–2,0, pH 2,0–2,2 und pH 2,8–3,2 gebildet werden, sowie ein weitgehend alkalistabiles Gastricsin mit Wirkungsoptimum bei pH 3,2–3,4. Die Aktivierung der Enzymvorstufen kann beim pH-Optimum des Enzyms erfolgen, setzt also keine starke Ansäuerung des Mageninhalts voraus. Summary Agarelectrophoretic demonstration of proteolytic activity in extracts of the pig gastric mucosa Proteolytic fractions of the three different types of gastric mucosa of the pig (i. e. fundic, pyloric and cardiac) were separated by agar gel electrophoresis. The enzyme-substrate reaction with hemoglobin and subsequent staining were performed directly on the plates. Direct photometric analysis of the agar plates permits quantitative assessment of the proteolytic activities though on a comparative basis only. All mucosal extracts contained two distinct zymogen fractions which, however, were not homogenous showing proteolytic activities with at least two pH optima. Proteolytic activities were studied within the range pH 1.5–5.0, and it appears that gastric mucosa of the pig contains at least two, possibly three different pepsins and one gastricsin. The pH optima were pH 1.8–2.0, pH 2.0–2.2, pH 2.8–3.2 and pH 3.2–3.4. Activation of the zymogens readily occurs at the pH optimum of the respective enzyme, thus strong acidification of gastric contents is not required for proteolytic action. Résumé Représentation par électrophorèse sur agar de l'activité protéolytique d'extraits de la muqueuse stomacale chez le porc On a séparé au moyen d'électrophorèse sur agar les fractions protéolytiques dans les trois types différents de la muqueuse stomacale du porc (zone des glandes du fond, du pylore et du cardia) et on a procédé à une mise en évidence qualitative et quantitative selon la réaction enzyme-substrat avec hémoglobine sur plaque de gélose. La mesure photométrique directe des plaques de gélose dennèrent des résultats qui permirent un examen de l'activité protéolytique des extraits de muqueuses sur une base comparable. Tous les extraits examinés ont donné deux bandes pepsinogènes bien séparées qui n'étaient cependant pas homogènes mais qui montrèrent pour le moins une protéolyse par deux pH optima. Il résulta des courbes d'activités dans la marge de pH 1,5–5,0 qu'il y avait production dans la muqueuse stomocale d'au-moins deux, vraisemblablement trois pepsines avec des pH-optima de pH 1,8–2,0, pH 2,0–2,2, pH 2,8–3,2 et d'une gastricsine considérablement alcalistable avec action optimale par pH 3,2–3,4. L'activation des premiers degrés de l'enzyme peut so produire au pH optimum de l'enzyme et ne suppose ainsi aucune forte acidification du contenu stomacal. Resumen Representación electroforética en agar de la actividad proteolítica en extractos de mucosa gástrica porcina Las fracciones proteolíticas de los tres tipos diferentes de mucosa gástrica de cerdo (zonas fúndica, pilórica y cardíaca) se separaron mediante electroforesis en gelosa, representándose cuali y cuantitativamente con arreglo a la reacción enzima-substrato con hemoglobina en la placa de gelosa. El análisis fotométrico directo de las placas de gelosa condujo a resultados, que permiten la apreciación cuantitativa de la actividad proteolítica de los extractos de mucosa sobre una base comparativa. Todos los extractos examinados de la mucosa contenían dos fracciones de pepsinógeno bien diferenciadas entre sí, las cuales sin embargo no se eran homógenas, sino que mostraban proteolisis al menos en dos óptimos de pH. De las curvas de actividad en el margen de pH 1,5–5,0 se desprende que en la mucosa gástrica del cerdo se forman como mínimo dos, aunque con toda probabilidad tres pepsinas, con óptimos de pH en 1,8–2,0, pH 2,0–2,2 y pH 2,8–3,2, así como gastricsina álcaliestable en sumo grado con un óptimo de actividad a pH 3,2–3,4. La activación de los zimógenos (fases enzimáticas previas) puede acaecer en el pH óptimo del fermento, así que no se precisa la acidificación del contenido gástrico. Literaturverzeichnis 1 Agunod, M., and G. B. J. 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